Исследование структуры биополимеров

мають молекулярну масу від 600 тис. до 1,1 млн. , інформаційна (И-РНК) - від сотень тисяч до декількох мільйонів, транспортна (Т-РНК) - близько 25 тис. Молекулярна маса білків варіює від 10 тис. (і менш) до мільйонів; у останньому випадку, проте, зазвичай можливе розділення білкової частинки на субодиниці, сполучені між собою слабкими, переважно гідрофобними, зв'язками.
 Конформація, тобто та або інша просторова форма молекул Біополімери, визначається їх первинною структурою. Залежно від хімічної будови і зовнішніх умов молекули Біополімери можуть знаходитися або в одній або в декількох переважних конформаціях (нативні стани, що зазвичай зустрічаються в природних умовах, Біополімери: наприклад, глобулярна будова білків, подвійна спіраль ДНК), або приймати багато більш менш рівноімовірних конформацій. Білки ділять по просторовій структурі на фіблярних (ниткоподібні) і глобулярних; білки-ферменти, білки-переносники, імунні і деякі інші мають, як правило, глобулярну структуру. Для ряду білків - гемоглобін, міоглобін, лізоцим, рібонуклеаза і ін. - ця структура встановлена у всіх деталях (з визначенням за допомогою ренгеноструктурного аналізу розташування кожного атома). Вона визначається послідовністю амінокислотних залишків і утворюється і підтримується відносно слабкими взаємодіями між мономірними ланками поліпептидних ланцюгів у водно-сольовому розчині (кулонівські і дипольні сили, водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії), а також дисульфідними зв'язками. Глобула білка формується так, що більшість полярних гідрофільних амінокислотних залишків виявляються зовні і контактують з розчинником, а більшість неполярних (гідрофобних) залишків знаходяться усередині і ізольовано від взаємодії з водою. Молекули білка, що володіють надлишком неполярних груп, коли частина з них виявляється на поверхні глобули, утворюють вищу, т. з. четвертинну структуру, при якій декілька глобул агрегують, взаємодіючи між собою в основному неполярними ділянками (мал. 1)
Просторова структура кожного білка-ферменту унікальна і забезпечує необхідне для його функціонування розташування в просторі всіх ланок Біополімери, особливо т. з. активних центрів. В той же час вона не абсолютно жорстка і допускає необхідні в процесі функціонування (при взаємодії з субстратами, інгібіторами і іншими речовинами) конформаційні зрушення і зміни.
 Просторова структура нативної ДНК утворена двома комплементарними нитками і є подвійною спіраллю Крику - Уотсона; у ній протилежні азотисті підстави попарно зв'язані водневими зв'язками - аденин з тиміном і гуанин з цитозином. Стійкість подвійної спіралі забезпечується, разом з водневими зв'язками, також гідрофобною взаємодією між плоскими кільцями азотистих підстав, розташованих стопкою (взаємодія стопки, або стакинг). Нитки РНК спіралізують лише частково. ДНК вірусів, бактеріофагів, бактерій, а також мітохондріальна у ряді випадків є замкнутим кільцем; при цьому разом із спіраллю Крику - Уотсона спостерігається ще додаткова т. з. надспіралізує.
 Денатурація Біополімери Порушення нативної просторової структури Біополімери при різних діях (підвищення температури, зміна концентрації металів, кислотності розчину і ін. ) називається денатурацією і у ряді випадків оборотно (зворотний процес називається ренатурацією; мал. 2). Молекули Біополімери - кооперативні системи: поведінка їх залежить від взаємодій складників. Кооперативність молекул Біополімери визначається тим, що повороти окремих ланок із-за внутрішньомолекулярних взаємодії залежать від конформації сусідніх ланок. У основі денатурації Біополімери при зміні зовнішніх умов зазвичай лежать кооперативні конформаційні перетворення (наприклад, переходи а-спираль - b-структура, а-спираль - клубок, b-структура - клубок для поліпептидів, перехід глобула - клубок для глобулярних білків, перехід спіраль - клубок для нуклеїнових кислот). На відміну від фазових переходів (кипіння рідини, плавлення кристала), що є граничним випадком кооперативних процесів і що відбуваються
1 2 3 4

Похожие работы