Обмен гемопротеины

Обмін гемопротеїнів

До групи гемопротеїнов відносяться гемоглобін і його похідні, міогло-бін, хлорофілвмісні білки і ферменти (уся цитохромна система, каталаза і пероксидаза). Усі вони містять як небілковий компонент структурно схожі залізо- (чи магній) порфірини, але різні по складу і структурі білки, забезпечуючи тим самим різноманітність їх біологічних функцій. Далі детальніше розглянута хімічна будова гемоглобіну, найбільш важливого для життєдіяльності людини і тварин з'єднання.

Гемоглобін як білковий компонент містить глобін, а небілкового - гем. Видові відмінності гемоглобіну обумовлені глобіном, тоді як гем однаковий у усіх видів гемоглобіну.

Основу структури простетичної групи більшості гемовмісних білків складає порфіринове кільце, що являється у свою чергу похідним тетрапіррольного з'єднання - порфірину. Останній складається з чотирьох заміщених пірролів: 

сполучених між собою метиновими містками (-СН=). Незаміщений порфірин називається порфіном. У молекулі гема порфін представлений у вигляді протопорфірина IX, що містить чотири метильні групи (-СН3), дві вінілові групи (-СН=СН2) і два залишки пропіонової кислоти. Протопорфірин, приєднуючи залізо, перетворюється на гем.  

З формули видно, що залізо пов'язане з двома атомами азоту молекули протопорфірина ковалентний і з двома іншими - координаційними зв'язками, позначеними пунктирними лініями. Залежно від хімічної природи груп, що знаходяться в бічному ланцюзі, порфірини класифікують на етіо-, мезо-, копро- і протопорфірини. Останні найбільш поширені в природі. З можливих 15 ізомерівпротопорфіринів завдяки наявності трьох різних заступників найпоширенішим виявився протопорфірин IX

Гем у вигляді гемпорфірина є простетичною групою не лише гемоглобіну і його похідних, але і міоглобіну, каталази, пероксидази і цитохромів b, с і c1; в той же час в цитохромах а і a3, що входять до складу інтегрального комплексу, названого цитохромоксидазой, знаходиться гем а, званий також формілпорфірином: 

Гем а замість метильної групи містить формільний залишок (у 8-м положенні) і замість однієї вінілової групи (у 2-м положенні) - ізопре-ноідний ланцюг. Залізо своїми чотирма зв'язками утворює комплекс з порфірином, а що залишилися 5-а і 6-а координаційні зв'язки заліза в молекулах гемоглобіну і цитохромів зв'язуються з білковими компонентами по-різному. Зокрема, в гемоглобінах (і міоглобіні) завдяки 5-у координаційному зв'язку залізо з'єднується з атомом азоту імідазольної групи гістидинабілкової молекули. Шостий координаційний зв'язок заліза призначений для приєднання кисню (з утворенням оксигемоглобіну і оксиміоглобіна) або інших лігандів: С, ціанідів та ін. У цитохромах, навпаки, і 5-а, і 6-а координаційні зв'язки заліза сполучені із залишками гістидину і метіоніна (у цитохромі з обидві вінілові групи сполучено ще і із залишками цистеїну) білкової молекули. Цим, найімовірніше, можуть бути пояснені функції заліза в гемоглобіні, валентність якого не змінюється при приєднанні кисню (на відміну від валентності заліза в цитохромах): в гемоглобіні залізо залишається двовалентним незалежно від приєднання або віддачі кисню.

Структурна організація гемоглобіну (і міоглобіну) була описана в главі 1. Дж. Кендрью і М. Перутц розшифрували конформацію цих молекул (Нобелівська премія 1962 р. ). Дихальна функція гемоглобіну крові детально розглядається в курсі фізіології. Тут слід вказати на унікальну роль гемоглобіну в траспорті кисню від легенів до тканин і діоксиду вуглецю від тканин до легенів. Це елементарний прояв життя - дихання, хоча і виглядає простим, засновано на

1 2 3 4 5

Похожие работы