Дослідження структури біополімерів
Конформація, тобто та або інша просторова форма молекул Біополімери, визначається їх первинною структурою. Залежно від хімічної будови і зовнішніх умов молекули Біополімери можуть знаходитися або в одній або в декількох переважних конформаціях (нативні стани, що зазвичай зустрічаються в природних умовах, Біополімери: наприклад, глобулярна будова білків, подвійна спіраль ДНК), або приймати багато більш менш рівноімовірних конформацій. Білки ділять по просторовій структурі на фіблярних (ниткоподібні) і глобулярних; білки-ферменти, білки-переносники, імунні і деякі інші мають, як правило, глобулярну структуру. Для ряду білків - гемоглобін, міоглобін, лізоцим, рібонуклеаза і ін. - ця структура встановлена у всіх деталях (з визначенням за допомогою ренгеноструктурного аналізу розташування кожного атома). Вона визначається послідовністю амінокислотних залишків і утворюється і підтримується відносно слабкими взаємодіями між мономірними ланками поліпептидних ланцюгів у водно-сольовому розчині (кулонівські і дипольні сили, водневі зв'язки, гідрофобні взаємодії), а також дисульфідними зв'язками. Глобула білка формується так, що більшість полярних гідрофільних амінокислотних залишків виявляються зовні і контактують з розчинником, а більшість неполярних (гідрофобних) залишків знаходяться усередині і ізольовано від взаємодії з водою. Молекули білка, що володіють надлишком неполярних груп, коли частина з них виявляється на поверхні глобули, утворюють вищу, т. з. четвертинну структуру, при якій декілька глобул агрегують, взаємодіючи між собою в основному неполярними ділянками (мал. 1)
Просторова структура нативної ДНК утворена двома комплементарними нитками і є подвійною спіраллю Крику - Уотсона; у ній протилежні азотисті підстави попарно зв'язані водневими зв'язками - аденин з тиміном і гуанин з цитозином. Стійкість подвійної спіралі забезпечується, разом з водневими зв'язками, також гідрофобною взаємодією між плоскими кільцями азотистих підстав, розташованих стопкою (взаємодія стопки, або стакинг). Нитки РНК спіралізують лише частково. ДНК вірусів, бактеріофагів, бактерій, а також мітохондріальна у ряді випадків є замкнутим кільцем; при цьому разом із спіраллю Крику - Уотсона спостерігається ще додаткова т. з. надспіралізує.
Денатурація Біополімери Порушення нативної просторової структури Біополімери при різних діях (підвищення температури, зміна концентрації металів, кислотності розчину і ін. ) називається денатурацією і у ряді випадків оборотно (зворотний процес називається ренатурацією; мал. 2). Молекули Біополімери - кооперативні системи: поведінка їх залежить від взаємодій складників. Кооперативність молекул Біополімери визначається тим, що повороти окремих ланок із-за внутрішньомолекулярних взаємодії залежать від конформації сусідніх ланок. У основі денатурації Біополімери при зміні зовнішніх умов зазвичай лежать кооперативні конформаційні перетворення (наприклад, переходи а-спираль - b-структура, а-спираль - клубок, b-структура - клубок для поліпептидів, перехід глобула - клубок для глобулярних білків, перехід спіраль - клубок для нуклеїнових кислот). На відміну від фазових переходів (кипіння рідини, плавлення кристала), що є граничним випадком кооперативних процесів і що відбуваються